journal.isu.ru

Начальная страница

Конечная страница

УДК

Раздел
     

Файл
Скачать Изменить файл

Название RU

Авторы RU

Аннотация RU
<p>Настоящая работа направлена на выявление факторов, влияющих на экспрессию генов под контролем промотора <i>CUP1</i> на уровне трансляции в клетках дрожжей <i>Saccharomyces cerevisiae</i>. Для этого был применён ряд репортерных систем, позволяющих проводить количественную оценку влияния различных факторов на эффективность трансляции мРНК, несущей 5’-НТО <i>CUP1</i>, т. е. оценивать продукцию белка в нативной изоформе в пересчёте на одну клетку. Полученные результаты значимы для понимания феномена посттранскрипционной регуляции экспрессии генов у эукариот,<span> а также могут найти применение в биотехнологии для повышения эффективности продукции рекомбинантных эукариотических белков.</span></p>

Ключевые слова RU

Литература RU
1. Генетико-биохимическое изучение кислых фосфатаз дрожжей Saccharomyces cerevisiae / М. Г. Самсонова [и др.] // Генетика. – 1975. – Т. 11, № 9. – С. 104–115. 2. Дрожжевой шаперон Hsp104 регулирует экспрессию генов на посттранскрипционном уровне / А. А. Рубель [и др.] // Мол. биол. – 2008. – Т. 42, № 1. – С. 123–130. 3. Маниатис Т. Молекулярное клонирование : пер. с англ. / Т. Маниатис, Э. Фрич, Д. Сэмбрук. – М. : Мир, 1984. – 479 с. 4. Сборник методик по генетике дрожжей-сахаромицетов / И. А. Захаров [и др.]. – Л. : Наука, 1984. – 143 с. 5. Спирин А. С. Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка / А. С. Спирин. – М. : Высш. шк., 1986. – 304 с. 6. Характеристика кислых фосфатаз разных штаммов / М. В. Падкина [и др.]. Генетико-биохимическое изучение кислых фосфатаз дрожжей. I // Генетика. – 1974. – T. 10. – C. 100–111. 7. Antagonistic interactions between yeast chaperones Hsp104 and Hsp70 in prion curing / G. P. Newnam [et al.] // Mol Cell Biol. – 1999. – Vol. 19, N 2. – P. 1325–1333. 8. Buckholz R. Yeast systems for the expression of heterologous gene products / R. Buckholz // Current Opin Biotechnol. – 1993. – Vol. 4, N 5. – P. 538–542. 9. Cytosolic Aconitase and Ferritin Are Regulated by Iron in Caenorhabditis elegans / B. L. Gourley [et al.] // J. Biol. Chem. – 2003. – Vol. 278. – P. 3227–3234. 10. Dna J molecular chaperone, stimulates cap-independent translation in yeast / S. Raychaudhuri [et al.] // Biochemical and Biophysical Research Communications. – 2006. – Vol. 350. – P. 788–795. 11. General RNA binding proteins render translation cap dependent / Y. Svitkin [et al.] // EMBO J. – 1996. – Vol. 15. – P. 7147–7155. 12. In vivo evaluation of the context sequence of the translation initiation codon in plants / M. Lukaszewicz [et al.] // Plant Sci. – 2000. – Vol. 154, N 1. – P. 89–98. 13. Kozak M. An analysis of 59-noncoding sequences from 699 vertebrate messenger RNAs / M. Kozak // Nucleic Acids Res. – 1987. – Vol. 15. – P. 8125–8148. 14. Kozak M. Influences of mRNA secondary structure on initiation by eukaryotic ribosomes / M. Kozak // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 1986. – Vol. 83. – P. 2850–2854. 15. Laemmli U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 / U. K. Laemmli // Nature. – 1970. – Vol. 227. – P. 680–685. 16. Nie L. Correlation between mRNA and protein abundance in Desulfovibrio vulgaris: A multiple regression to identify of variations / L. Nie, G. Wu, W. Zhang // Biochem Biophys Res Commun. – 2006. – Vol. 339. – P. 603–610. 17. Pfaffl M. W. A new mathematical model for relative quantification in real-time RT-PCR/ M. W. Pfaffl // Nucleic Acids Res. – 2001. – Vol. 29, N 9. – P. 45. 18. Posttranscriptional expression regulation: what determines translation rates? / R. Brockmann [et al.] // PLoS Computational Biology. – 2007. – Vol. 3, N 3. – P.531–539. 19. Rose M.D. Methods in yeast genetics / M. D. Rose, F. Winstone, P. Hieter // CSHL Press. – 1990. – 198 p. 20. Sachs A. B. Starting at the beginning, middle, and end: translation initiation in eukaryotes / A. B. Sachs, P. Sarnow, M. W. Hentze // Cell. – 1997. – Vol. 89. – P. 831–838. 21. Sambrook J. Molecular cloning. A laboratory manual / J. Sambrook, E. F. Fritsch, T. Maniatis. – N. Y. : Cold Spring Harbor Lab. Press, 1989. – 1626 p. 22. Sonenberg N. mRNA 59 cap-binding protein eIF4E and control of cell growth. Translational control / N. Sonenberg. – N. Y. : Cold Spring Harbor Lab. Press, 1996. – P. 245–269. 23. The 5'-leader sequence of tobacco mosaic virus RNA enhances the expression of foreign gene transcripts in vitro and in vivo / D. R. Gallie [et al.] // Nucleic Acids Research. – 1987. – Vol. 15. – P. 3257–3273. 24. Vaccines based on whole recombinant Saccharomyces cerevisiae cells / A. Ardiani [et al.] // FEMS Yeast Res. – 2010. – Vol. 10, N 8. – P. 1060–1069. 25. Yeast systems biotechnology for the production of heterologous proteins / A. Graf [et al.] // FEMS Yeast Res. – 2009. – Vol. 9, N 3. – P. 335–348. 26. Zhou W. Transcript leader regions of two Saccharomyces cerevisiae mRNAs contain internal ribosome entry sites that function in living cells / W. Zhou, G. M. Edel-man, V. P. Mauro // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. – 2001. – Vol. 98. – P. 1531–1536.

Название EN

Авторы EN

Аннотация EN
<p>Until recently it was assumed that the transcriptional activity of genes plays a key role in the regulation of gene expression. Whereas the regulation on the translation level was considered as only an additional step of different proteins balance correction used by cells in changing extracellular and intracellular environment. A large amount of evidence of a crucial contribution of the posttranscriptional regulation, especially in eukaryotes, has collected to the present moment. In this work we identify factors which may influence the expression of genes under the control of the <i>CUP1</i> promoter at the translational level in yeast <i>Saccharomyces cerevisiae</i>. For this purpose we applied a number of reporter systems allowing quantifying an influence of various factors on the efficiency of translation from  mRNAs bearing 5'-UTR <i>CUP1</i>. This approach allowed us to evaluate the production of proteins in the native isoform in terms of a single cell. The results obtained are important for understanding of the phenomenon of the posttranscriptional regulation of gene expression in eukaryotes and can be applied for the <span>improvement in</span>recombinant proteins production in biotechnology.</p>

Ключевые слова EN

Литература EN