journal.isu.ru

Начальная страница

Конечная страница

УДК

Раздел
     

Файл
Скачать Изменить файл

Название RU

Авторы RU

Аннотация RU
<p>Была изучена динамика накопления протеолитической активности в процессе роста культур П1<br /> и Ц3 в зависимости от источника азота. Культуры выделены из донных осадков гидротермы пос. Горячинск<br /> и содово-соленого озера Соленое. Штаммы активно продуцируют протеазу, гидролизующую специфичный<br /> для субтилизинподобных протеиназ синтетический субстрат ГААЛП, наибольшая активность наблюдается<br /> на 24-й час роста культур. Протеазы стабильны при температуре 40–50 ^оС и рН 6,0–11,3. Ингибиторный<br /> анализ показал, что при добавлении до 1 мМ ФМСФ наблюдается полное ингибирование протеолитической<br /> активности. Данные ингибиторного анализа и субстратной специфичности наиболее активных внеклеточ-<br /> ных протеаз штаммов П1и Ц3 указывают на их принадлежность к классу сериновых протеаз субтилизинпо-<br /> добного типа.</p>

Ключевые слова RU

Литература RU
1. Котлова Е. К. Сериновая тиолзависимая про-теиназа Paecilomyces lilacinus: выделение и свойст-ва / Е. К. Котлова [и др.] // Биохимия. – 2007. –Т. 72, вып. 1. – С. 137–144. 2. Маликова Л. А. Условия биосинтеза внекле-точной субтилизиноподобной протеиназы Bacilluspumilus KMM 62 / Л. А. Маликова[и др.] // Микробиология. – 2007. – Т. 76, вып. 3. –С. 313–320. 3. Михайлова Е. О. Выделение и характеристи-ка субтилизиноподобной протеиназы Bacillusintermedius, секретируемой рекомбинантным штам-мом Bacillus subtilis AJ 73, на разных фазах ростабацилл / Е. О. Михайлова [и др.] // Биохимия. –2007. – Т. 72, вып. 2. – С. 228–235. 4. Erlanger B. F. Proteinases activity in biologicalsubstrats / B. F. Erlanger, N. Kokowsky, W. Cohen //Arch. Biochem. Biophis. – 1961. – Vol. 95. – P. 271–278. 5. Habeeb T. S. Determination of free aminogroups in proteins by trinitrobenzenesulfonic acid /T. S. Habeeb // Analyth. Biochem. – 1966. – Vol. 14. –P. 328–336. 6. Sunna A. Identification of Bacillus kaustophilus,Bacillus thermocatennulatus and Bacillus strainHSR as members of Bacillus thermoleovorans /A. Sunna [et al.] // System. Appl. Microbiol. – 1997. –Vol. 20. – P. 232–237. 7. Ward O. P. Proteolytic enzymes / O. P. Ward //In. M. Moo-Young Editor. Comprehencive Biotechnol,1985. – Vol. 3. – P. 789–818. 8. Zeikus J. Thermozymes: Biotechnology andstructure-function relationship / J. Zeikus, C. Vielle,A. Savchenko // Extremophiles. – 1998. – Vol. 1. –P. 179–183.

Название EN

Авторы EN

Аннотация EN
<p>Dynamics of accumulation of proteolytic activity during growth of cultures П1 and Ц3 depending on a<br /> source of nitrogen has been studied. Cultures are allocated from ground deposits of hydroterms Goryachinsk and sodasaline<br /> lake Solenoe. Strains actively produce protease, which hydrolyze a specific for subtilizinlike proteinases synthetic<br /> substratum GААLP, the greatest activity is observed on 24 h growth of cultures. Protease are stable at temperature<br /> 40–50 ^oС and рН 6,0–11,3. Inhibit analysis has shown, that at addition up to 1 mM FMSF the full inhibition of<br /> proteolytic activity is observed. Data of the inhibit analysis and substrate specificity of the most active extracellular<br /> protease of the strains П1и Ц3 indicate to their accessory to a class of serine protease of the subtilizinlike type.</p>

Ключевые слова EN

Литература EN