journal.isu.ru

Начальная страница

Конечная страница

УДК

Раздел
     

Файл
Скачать Изменить файл

Название RU

Авторы RU

Аннотация RU
<div>Исследованы спектры флуоресценции ферментов биферментной биолюминесцентной системы (НAД(Ф)H:ФMН-оксидоредуктаза и люцифераза) в условиях различной вязкости и экстремальной температуры, превышающей оптимум функционирования. Показано, что увеличение вязкости макроокружения ферментов приводит к появлению <span>концентрационного тушения интенсивности флуоресценции. Наибольший вклад в спектр флуоресценции белков в вязких средах вносят их «внутренние» триптофановые остатки. Спектры флуоресценции для люциферазы и НАД(Ф)Н:ФМН-оксидоредуктазы показали отсутствие заметных конформационных изменений в структуре белков в вязких средах, моделируемых различными концентрациями глицерина и сахарозы, и при экстремальной температуре.</span></div>

Ключевые слова RU

Литература RU
1. Doukyu N. Organic solvent-tolerant enzymes / N. Doukyu, H. Ogino // Biochemical engineering J. – 2010. – N 48. – Р. 270–282. 2. Gupta M. N. Enzymes in organic media. Forms, functions and applications / M. N. Gupta, I. Roy // Eur. J. Biochem. – 2004. – Vol. 271. – 1–9. 3. Jarrett J. T. Thermal inactivation of reduced ferredoxin (flavodoxin):NADP-oxidoreductase from Escherichia coli / J. T. Jarrett, J. T. Wan // FEBS Lett. – 2002, N 529. – Р. 237–242. 4. Lakowicz J. R. Principles of fluorescence spectroscopy / J. R. Lakowicz. – 3rd ed. – N. Y. : Plenum Press, 2006. – 954 р. 5. Sukovataya I. E. Effect of dielectric properties of media on kinetic parameters of bioluminescent reaction / I. E. Sukovataya, N. A. Tyulkova // Вестн. МГУ. – 2000. – Т. 41. – С. 8–11. 6. Sukovataya I. E. Kinetic analysis of bacterial bioluminescence in water-organic media / I. E. Sukovataya, N. A. Tyulkova // Luminecsence. – 2001. – N 16. – P. 271–273. 7. Sukovataya I. E. Effect of solvents on the fluorescence spectra of bacterial luciferase / I. E. Sukovataya, N. A. Tyulkova // Progress in Biomedical Optics and Imag-ing-Proc. SPIE. – 2006. – Vol. 6163. –Р. 11. 8. Sutormin O. S. Thermal stability of coupled enzyme system NADH:FMN-oxidoreductase–luciferase in solvents of different viscosity / O. S. Sutormin, I. E. Sukovataya, V. A. Kratasyuk // Luminescence. – 2012. – Vol. 27, N 2. – Р. 162. 9. The use of bioluminescent biotests for study of natural and laboratory aquatic ecosystems / V. A. Kratasyuk [et al.] // Chemosphere. – 2001. – N 42. – P. 909–915. 10. Tjulkova N. A. Purification of bacterial luciferase from Photobacterium leiognathi with use FPLS-sistem / N. A. Tjulkova // Jezowska-Trzebiatowska B., ed. Biological luminescence. – 1989. – P. 369–374. 11. Tu S. C. Activity coupling and complex formation between bacterial luciferase and flavin reductases // Photochem. Photobiol. Sci. – 2007. – N 7. – P. 183–188. 12. Tyulkova N. A. Comparative Study of Temperature Effects on Bacterial Luciferases / N. A. Tyulkova, T. P. Sandalova // Biochemistry. – 1996. – N 61. – Р. 205–214.

Название EN

Авторы EN

Аннотация EN
<div>The fluorescence spectra of coupled bioluminescent enzyme system (NAD(P)H:FMN-oxidoreductase and luciferase) in the different viscosity and temperature above the optimum was investigated. It was shown that the increasing in viscosity leads to concentration quenching of the fluorescence intensities. The largest contribution to the fluorescence spectrum includes the «internal» tryptophan residues. The fluorescence spectra obtained for the luciferase and NAD(P)H:FMN-oxidoreductase was showed lack of conformational changes in the structure of proteins in the viscous medium simulated various concentrations of glycerol and sucrose at the <span>extreme temperature</span>.</div>

Ключевые слова EN

Литература EN